分子生物學實驗室中，為了預防預防DNA或RNA交叉污染，大多會常備DNA/RNA污染清除劑。德國MB公司生產的PCR Clean™，噴在操作臺表面，反應1分鐘后，即可用干凈紙巾擦干試劑即可，便捷高效地清除核酸污染。

動物和植物的先天免疫系統利用胞質核苷酸結合寡聚結構域(NOD)樣受體(NLRs)感知和控制病原體入侵和內源性危險信號。NLR家族pyrin結構域蛋白1 (NLRP1)形成一種稱為炎性小體的超分子復合物，隨后導致炎性半胱天酶的激活、促炎細胞因子的成熟、氣真皮蛋白D孔的形成，并最終導致熱降解。NLRP1在不同類型的細胞中廣泛且高表達，包括原代免疫細胞和上皮細胞。NLRP1的炎性小體功能與自身炎癥性疾病和癌癥的發生有關。

人類NLRP1 (NLRP1)是一種多結構域蛋白，包括一個n端pyrin結構域(PYD)、一個無序連接子區域、一個中央NOD、一個富含亮氨酸的重復序列(LRR)結構域、一個查找功能(FIIND)結構域和一個c端caspase激活和募集結構域(CARD)。FIIND部分是NLRP1在nlr中所擁有的，可以細分為ZU5和UPA子結構域s4。雖然nlr通常會招募含有CARD (ASC)的凋亡相關斑點樣蛋白通過其n端PYD或CARD進行信號傳導，但NLRP1只使用c端CARD。病毒蛋白酶，如腸病毒和柯薩奇病毒的3C蛋白酶，在NLRP1的無序連接區切割NLRP1，已被確定為NLRP1激活的致病因素。

炎性小體傳感器檢測病原體和危險相關的分子模式，促進炎癥和熱釋熱作用。NLRP1是第一個被描述的炎性小體傳感器，它的過度激活與自身炎癥性疾病和癌癥有關。然而，NLRP1的激活和調控機制尚不清楚。

通過N-degron途徑對NLRP1的n端片段進行蛋白酶體降解，從而釋放c端UPA-CARD片段進行寡聚化并隨后募集ASC或前caspase-1。這一過程受泛素化、find結構域的自催化裂解和二肽基肽酶8、9 (DPP8/9)對UPA-CARD片段的分離調控。NLRP1的活性也受到其他微生物激活劑的控制，如肽聚糖組分、muramyl二肽和病毒雙鏈RNA (dsRNA)，以及抑制因子，如BCL2和人γ皰疹病毒8 Orf63。

近日，研究了人類NLRP1激活和調控的機制。相關研究發表在《Nature》上，文章標題為：“Structural basis for thioredoxin-mediated suppression of NLRP1 inflammasome"。

科研人員對NLRP1的冷凍電鏡(cryo-EM)分析顯示TRX與NLRP1結合。生化和細胞分析顯示，TRX結合NLRP1并抑制NLRP1炎性體的激活，從而作為NLRP1炎性體激活的直接檢查點。該工作揭示了TRX系統與先天免疫之間意想不到的功能聯系，并為這一新發現的潛在治療靶點提供了結構基礎。

研究人員發現普遍表達的內源性硫氧還蛋白(TRX)，是NLRP1的結合物和NLRP1炎癥小體的抑制因子。人類NLRP1的低溫電鏡結構顯示NLRP1與Spodoptera frugiperda TRX結合。對NLRP1和人類TRX的誘變研究表明，氧化形式的TRX與NLRP1的核苷酸結合結構域亞結構域結合。

這一觀察結果強調了TRX的氧化還原活性半胱氨酸在NLRP1結合中的關鍵作用。細胞實驗顯示TRX抑制NLRP1炎性體的激活，從而負調控NLRP1。該研究數據確定TRX系統是先天免疫的內在檢查點，并為未來針對該系統的NLRP1炎性體激活的治療干預提供了機會。